Enzymatic Stabilization and Formation of Food Nano- and Microstructures

Der Einsatz vernetzungsfähiger Enzyme wurde am Beispiel einer Laccase bzw. Transglutaminase zur Stabilisierung und Modifizierung neuer Verkapselungssysteme untersucht. Ziel der Studien war es insbesondere den Wirkmechanismus der vernetzenden Enzyme in komplexen Lebensmittelmatrizen zu klären. Im Fokus der Forschung stand die Wirkung der Oxidase Laccase auf eine Fischgelatine-Zuckerrübenpektin-stabilisierte Öl-in-Wasser-Emulsion.

Die Ergebnisse belegen, dass ausschließlich Biopolymere, die an der unmittelbar zur kontinuierlichen Phase hin zugänglichen Grenzfläche der Öl-in-Wasser Emulsionen durch die Laccase vernetzt werden konnten. In konzentrierten Emulsionssystemen können vernetzende Enzyme neben der Katalyse kovalenter Bindungen innerhalb der Grenzflächenmembran auch Tropfen-Tropfen-Netzwerke induzieren. Die Ausbildung partikulärer Emulsionsgele hängt dabei wesentlich vom mittleren Abstand der Emulsionstropfen ab. Diese Dissertation hat gezeigt, dass vernetzende Enzyme wie Laccase oder Transglutaminase in der Lage sind, die Struktur und Eigenschaften von Lebensmitteldispersion zu modifizieren.